膜蛋白是生物膜所含的蛋白，及生物膜功能的主要承擔者，基本上可分為三種類型：外在膜蛋白、內在膜蛋白、脂錨定膜蛋白。

內在膜蛋白是嵌在膜的脂雙層中，這類蛋白的分離需要破壞蛋白和膜脂之間的疏水相互作用。內在蛋白約占膜蛋白的70%～80%，是雙親媒性分子。內在膜蛋白露出膜外的部分含較多的極性氨基酸，屬親水性，與磷脂分子的親水頭部鄰近；嵌入脂雙層內部的膜蛋白由***些非極性的氨基酸組成，與脂質分子的疏水尾部相互結合，因此與膜結合非常緊密。 據(jù)估計人類基因中，1/4~1/3基因編碼的蛋白質為內在膜蛋白。

外在膜蛋白和內在膜蛋白不同，它們與膜的作用弱得多，通常都是通過離子鍵和氫鍵與膜脂的極性頭部或與內在膜蛋白結合的。這類蛋白分布在膜的內外表面，約占膜蛋白的20%到30%，為水溶性蛋白。由于外周膜蛋白既沒有共價連接在雙脂層上，也沒有嵌入在脂基質中，所以不需要切斷共價鍵或破壞膜，只要改變離子強度或PH，就可以很容易的將外周膜蛋白從膜上分離出來。

脂錨定膜蛋白是通過與之共價相連的脂分子插入膜的脂雙分子中，從而錨定在細胞質膜上。